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黒木 良太; 宮崎 洋*; 加藤 尚志
血液フロンティア, 25(2), p.171 - 180, 2015/02
トロンボポエチンは、巨核球前駆細胞に作用し巨核球の成熟と血小板への分化を促進する液性因子であり、1994年にキリンビールをはじめ複数の研究グループによって発見された。ヒトのトロンボポエチンの全長分子は332のアミノ酸残基からなる糖蛋白質である。アミノ末端側領域は4へリックスバンドル構造を取り、受容体c-Mplと結合する相互作用部位を2か所もつ。トロンボポエチン1分子と受容体2分子が会合して細胞内シグナル伝達系の活性化が生じると推定される。トロンボポエチン受容体作動薬ロミプロスチムとエルトロンビパグは、内因性トロンボポエチンとは全く異なる構造をもつが、c-Mplと結合して生物活性を発揮する。